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       蛋白由一長串的氨基酸組成。一旦合成結束后，這種氨基酸鏈折疊成精確的形狀，從而使得蛋白能夠發揮它的功能。這種氨基酸鏈所呈現出的形狀通常是非常復雜的，但是兩種常規的結構特征通常會出現：α-螺旋（alpha-helix），它是當這種氨基酸鏈中的片段繞著中心軸纏繞時形成的；被稱作β折疊（beta-sheet）的片狀結構。
       當來自一種氨基酸鏈的不同部分的兩個或以上的片段由于折疊而在三維空間中并排延伸時，β-折疊就形成了。這些片段通過氫鍵“縫合在一起”，從而形成這種片狀結構。接著，這些β折疊能夠組裝成桶狀結構：β桶。在自然界中，β-桶蛋白能夠結合很多小分子。
       為了設計出這些新的小分子結合蛋白，Dou和Vorobieva使用了一種在Baker實驗室開發的軟件平臺Rosetta。它能夠預測一種特定的氨基酸鏈在合成后將呈現出何種形狀，并且能夠判斷這種氨基酸鏈中的單個氨基酸的變化如何改變這種形狀。這種預測能力使得測試利用不同的氨基酸組合來設計出具有所需形狀和功能的蛋白成為可能。
       為了讓β桶蛋白的一端形成一種用于結合小分子靶標的腔室，這些研究人員使用了一種強大的新的對接算法，它被稱為“旋轉異構體相互作用場（RIF），是由Baker實驗室的高級研究員William Sheffler開發出來的。RIF可快速地鑒定出滿足結合特定分子的先決條件的所有潛在的腔室結構。
       在這項新的研究中，Dou、Vorobieva和Sheffler利用這種的RIF對接算法設計出能夠結合一種被稱作DFHBI的化合物的β桶蛋白。DFHBI 是一種類似于綠色熒光蛋白 (GFP) 發色團的小分子，當暴露在某些頻率的光線下時會發出熒光。
       研究證實定制設計的β桶蛋白能夠強烈地結合并激活DFHBI化合物。他們設計出的這些β桶蛋白能夠在細菌細胞、酵母細胞和哺乳動物細胞中發揮作用，而且鑒于它們的大小僅為綠色熒光蛋白的一半，它們應當對科學家們是非常有用的。